Karbamoylfosfatsyntetase I



All kunnskapen som mennesket har samlet i århundrer om Karbamoylfosfatsyntetase I er nå tilgjengelig på internett, og vi har samlet og bestilt den for deg på en mest mulig tilgjengelig måte. Vi vil at du skal kunne få tilgang til alt relatert til Karbamoylfosfatsyntetase I som du vil vite raskt og effektivt; at opplevelsen din er hyggelig og at du føler at du virkelig har funnet informasjonen om Karbamoylfosfatsyntetase I som du lette etter.

For å nå våre mål har vi gjort en innsats for ikke bare å få den mest oppdaterte, forståelige og sannferdige informasjonen om Karbamoylfosfatsyntetase I, men vi har også passet på at utformingen, lesbarheten, lastehastigheten og brukervennligheten til siden være så hyggelig som mulig, slik at du på denne måten kan fokusere på det essensielle, kjenne til all data og informasjon som er tilgjengelig om Karbamoylfosfatsyntetase I, uten å måtte bekymre deg for noe annet, vi har allerede tatt hånd om det for deg. Vi håper vi har oppnådd vårt formål og at du har funnet informasjonen du ønsket om Karbamoylfosfatsyntetase I. Så vi ønsker deg velkommen og oppfordrer deg til å fortsette å nyte opplevelsen av å bruke scientiano.com.

karbamoyl-fosfatsyntetase 1, mitokondrie
Identifikatorer
Symbol CPS1
NCBI -gen 1373
HGNC 2323
OMIM 608307
RefSeq NM_001875
UniProt P31327
Andre data
EF -nummer 6.3.4.16
Lokus Chr. 2 s

Karbamoylfosfatsyntetase I er et ligaseenzym lokalisert i mitokondriene som er involvert i produksjonen av urea. Carbamoylfosfatsyntetase I (CPS1 eller CPSI) overfører et ammoniakkmolekyl fra glutamin eller glutamat til et molekyl av bikarbonat som har blitt fosforylert av et molekyl av ATP. Det resulterende karbamat fosforyleres deretter med et annet molekyl av ATP. Det resulterende molekylet av karbamoylfosfat forlater enzymet.

Struktur

Hos E. coli er CPSI en heterodimer med en liten underenhet og en større underenhet med omtrent 382 og 1073 aminosyrerester i størrelse, selv om CPSI -proteinet i pattedyr (og andre virveldyr) er kodet av et enkelt gen. Den lille underenheten inneholder ett aktivt sted for binding og deaminering av glutamin for å lage ammoniakk og glutamat. Den store underenheten inneholder to aktive steder, det ene for produksjon av karboksyfosfat, og det andre for produksjon av karbamoylfosfat. Innenfor den store underenheten er det to domener (B og C) hver med et aktivt sted i ATP-grep-familien. Koble sammen de to underenhetene er en slags tunnel, som leder ammoniakken fra den lille underenheten til den store underenheten.


Mekanisme

Den generelle reaksjonen som oppstår i CPSI er:

2ATP + HCO 3 - + NH 4 + 2ADP + karbamoylfosfat + P i

Denne reaksjonen kan tenkes å forekomme i fire forskjellige trinn.

  1. Bikarbonat fosforyleres
  2. Ammoniak spaltes fra glutamin (glutaminase) eller glutamat (glutamat dehydrogenase)
  3. Ammoniakken angriper karboksyfosfatet, noe som resulterer i karbamat
  4. Karbamat fosforyleres for å gi karbamoylfosfat

Av disse fire trinnene er bare trinn to - deaminering av glutamin for å få ammoniakk - kjent for å ha aktivt deltakende aminosyrerester, Cys269 og His353. De tre andre trinnene bruker mest aminosyrerester for å danne hydrogenbindinger med substrater. En video av en forenklet versjon av denne mekanismen er tilgjengelig her .

Nylige mekanismestudier

Det er funnet at begge ATP-bindingsstedene i den store underenheten til CPSI er strukturelt ekvivalente. En nylig studie har undersøkt sammenhengen mellom disse to domenene (domene B og domene C) og har funnet bevis på at de er koblet. Denne ATP-bindende domenekoblingen fungerer på en slik måte at et molekyl av ATP-binding på ett sted (domene C) konformasjonsmessig tillater syntese på det andre domenet (domene B). Hvis dette er tilfelle, blir karbamoylfosfat faktisk ikke dannet i trinn 5 (av den inkluderte mekanismen nedenfor) ved å kaste ut ADP, men heller i trinn 4 ved å protonere alkoholgruppen og deretter sparke den av som vann.

Regulering

CPSI reguleres av N-acetylglutamat som fungerer som en obligatorisk allosterisk aktivator av CPS1. NAG, ved å binde seg til domenet L4, utløser endringer i A-sløyfen og i Arg1453 som resulterer i endrede interaksjoner med T-sløyfen til domenet L3, som omorganiserer seg helt fra en -hårnål i apo-formen til en utvidet løkke i den ligandbundne formen. I denne siste formen samhandler T-løkken også med tunnelsløyfen og T-løkken til L1-domenet, og overfører dermed den aktiverende informasjonen til bikarbonat-fosforyleringsdomenet. Denne interaksjonen med NAG og en andre interaksjon, med et nukleotid, stabiliserer den aktive formen av CPSI. Nødvendigheten for denne liganden forbinder også den høye konsentrasjonen av nitrogen, reflektert i overskudd av glutamat og arginin for å produsere NAG, til en økning i CPSI -aktivitet for å fjerne dette overskuddet.

Metabolisme

CPSI spiller en viktig rolle i protein- og nitrogenmetabolismen. Når ammoniakk er ført inn i mitokondriene via glutamin eller glutamat, er det CPSIs jobb å tilsette ammoniakken til bikarbonat sammen med en fosfatgruppe for å danne karbamoylfosfat. Karbamoylfosfat blir deretter satt inn i urea -syklusen for til slutt å lage urea. Urea kan deretter overføres tilbake til blodstrømmen og til nyrene for filtrering og videre til blæren for utskillelse.

Relaterte helseproblemer

Hovedproblemet knyttet til CPSI er genetikkbasert. Noen ganger produserer kroppen ikke nok CPSI på grunn av en mutasjon i den genetiske koden, noe som resulterer i dårlig metabolisme av proteiner og nitrogen, samt høye nivåer av ammoniakk i kroppen. Dette er farlig fordi ammoniakk er svært giftig for kroppen, spesielt nervesystemet , og kan føre til forsinkelse og anfall .

Merknader

Referanser

Eksterne linker

Opiniones de nuestros usuarios

Marius Brevik

Faren min utfordret meg til å gjøre leksene uten å bruke noe fra Wikipedia, jeg fortalte ham at jeg kunne gjøre det ved å søke på mange andre nettsteder. Heldig for meg fant jeg denne nettsiden og denne artikkelen om Karbamoylfosfatsyntetase I hjalp meg med å fullføre leksene mine. Jeg nesten falt inn i Jeg ble fristet til å gå til Wikipedia, for jeg fant ikke noe om Karbamoylfosfatsyntetase I, men heldigvis fant jeg den her, for da sjekket faren min nettleserhistorikken for å se hvor han hadde vært. Kan du tenke deg om jeg kommer til gå til Wikipedia? Jeg er heldig at jeg fant denne nettsiden og artikkelen om Karbamoylfosfatsyntetase I her. Det er derfor jeg gir deg mine fem stjerner.

Lillian Lind

Fin artikkel fra Karbamoylfosfatsyntetase I.

Carina Nikolaisen

Takk for dette innlegget om Karbamoylfosfatsyntetase I, det er akkurat det jeg trengte.