Kollagen

kollagen

Tropocollagen trippel helix.
Molekylær formel ?

Kollagen er et proteinmolekyl eller protein som danner fibre, kollagenfibre . Disse finnes hos alle dyr . De skilles ut av bindevevsceller som fibroblaster , så vel som andre celletyper. Det er den mest tallrike komponenten av hud og bein , og står for 25% av den totale proteinmassen hos pattedyr .

Fysisk-kjemiske egenskaper

Kollagenfibre er fleksible, men gir stor strekkstyrke. Bruddpunktet for kollagenfibrene til menneskelige sener nås med en spenning (kraft per arealenhet) på flere hundre kilo per kvadratcentimeter. Ved denne spenningen har de bare forlenget noen få prosent av sin opprinnelige lengde.

Når kollagen denatureres ved koking og får avkjøles, mens det holdes i en vandig løsning, blir det til et velkjent stoff, gelatin .

Kollagensyntese

Fasen før kollagendannelse er intracellulær: serier på tre aminosyrer er satt sammen i tandemdannende polypeptidkjeder , kalt α (alfa) kjeder, separert fra hverandre av intramolekylære hydrogenbindinger .

Disse kjedene er svært rike på prolin , lysin og glycin , essensielle for dannelsen av superhelixen. Hydroksyprolin utgjør omtrent 10 til 12 % av alle aminosyrerester i kollagen, denne prosentandelen avhenger av typen kollagen. Den mest tallrike kjemiske formen av hydroksyprolin som er en del av kollagen er 4-trans-OH-L-prolin. Hver kjede har en molekylvekt på ca. 100 000 Da og er venstredreiende (svinger til venstre).

Tre av disse alfakjedene (ikke alfahelikser ) samles for å danne et trippelkveilet prokollagenmolekyl som skilles ut i det ekstracellulære rommet hvor det omdannes til tropokollagen, et modent kollagen. Denne monomeren er omtrent 300 nanometer lang og 1,4 nm i diameter. De tre trådene kveiles og tverrbindes for å danne en høyrehendt trippelhelix med en avstand mellom svingene på 8,6 nanometer.

Trippelhelixen holdes sammen av hydrogenbindinger , som påvirker omtrent 2/3 av hver alfakjede. I tillegg binder tropokollagenene seg til hverandre gjennom koblinger mellom noen spesifikke aminosyrer (som lysin ), kalt "tverrbindinger" eller tverrbindinger, som favoriserer konsolideringen av kollagenfibriller.

I det ekstracellulære rommet er flere tropokollagenmolekyler assosiert gjennom tverrbindinger som danner fibriller og fibre. Når de er transportert ut av cellen, oppstår fenomenet justering og modning av tropokollagenmolekylene i en prosess som kalles fibrogenese. Denne modningen består bare i styrkingen av de intermolekylære kryssingene, og de mekaniske egenskapene til hvert bindevev avhenger direkte av det. [ 1 ]

Kollagendannelse

Hver av polypeptidkjedene syntetiseres av ribosomer festet til membranen til det endoplasmatiske retikulumet og deretter translokert til lumen av det samme i form av store forløpere (prokjeder α), som presenterer ytterligere aminosyrer ved amino- og karboksylterminalene. I det endoplasmatiske retikulum hydroksyleres prolin- og lysinrester og noen blir senere glykosylert i Golgi-apparatet ; Det ser ut til at disse hydroksyleringene er nyttige for dannelsen av interkjede hydrogenbindinger som hjelper stabiliteten til superhelixen.

Etter deres sekresjon blir propeptidene til prokollagenmolekylene degradert av proteaser , og konverterer dem til tropokollagenmolekyler, assosieres i det ekstracellulære rommet og danner kollagenfibriller.

Fibrildannelse er delvis drevet av tendensen til prokollagenmolekyler til selv å sette seg sammen via kovalente bindinger mellom lysinrester, og danner en forskjøvet og periodisk pakking av individuelle kollagenmolekyler i fibrillen.

Defekter i kollagensyntese

Følgende sykdommer er forårsaket av feil i riktig syntese av kollagen som fører til endringer i strukturen.

Funksjon og typer

Kollagenfibre danner strukturer som motstår strekkkrefter. Dens diameter i de forskjellige vev er svært variabel, og det samme er organiseringen; i huden til pattedyr er de organisert som flettede kurver, noe som tillater motstand mot trekkraft som utøves fra flere retninger. I sener er de i parallelle bunter som er på linje langs hovedtrekkaksen. I voksent beinvev og i hornhinnen er de anordnet i tynne, overliggende ark, parallelt med hverandre, mens fibrene er i rette vinkler på de tilstøtende lagene.

Celler samhandler med den ekstracellulære matrisen både mekanisk og kjemisk, og produserer bemerkelsesverdige effekter på vevsarkitektur. Dermed virker forskjellige krefter på kollagenfibrillene som har blitt utskilt, og utøver trekkraft og forskyvning på dem, noe som forårsaker deres komprimering og strekking.

Typer kollagen

I stedet for å være et enkelt protein, anses kollagen å være en familie av nært beslektede, men genetisk distinkte molekyler. Det er derfor folk i det siste ofte snakker om kollagenfibre, og hentyder til denne store familien av proteiner.

Flere typer kollagenfibre er beskrevet:

type I kollagen Det finnes rikelig i dermis , bein , sener , dentin og hornhinne . Det forekommer i tverrstripete fibriller på 20 til 100 nm i diameter, og grupperer seg sammen for å danne større kollagenfibre. Dens større underenheter består av alfakjeder av to typer, som er litt forskjellige i aminosyresammensetning og sekvens. Den ene er betegnet alfa1-kjeden og den andre alfa2-kjeden. Det syntetiseres av fibroblaster , kondroblaster og osteoblaster . Hovedfunksjonen er motstand mot strekk. Type II kollagen Det finnes først og fremst i brusk , men forekommer også i embryonal hornhinne og notokord , nucleus pulposus og glasslegemet i øyet . I brusk danner den fine fibriller på 10 til 20 nanometer, men i andre mikromiljøer kan den danne større fibriller som morfologisk ikke kan skilles fra kollagen type I. De består av tre alfa2-kjeder av en enkelt type. Det syntetiseres av kondroblasten. Dens hovedfunksjon er motstand mot intermitterende trykk. Type III kollagen Det er rikelig i løst bindevev, i veggene i blodårene , hudens dermis og stroma i forskjellige kjertler. Det ser ut til å være en viktig bestanddel av de 50 nanometerfibrene som tradisjonelt har blitt kalt "retikulære fibre" . Den består av en unik klasse alpha3-kjede. Det syntetiseres av glatte muskelceller, fibroblaster, glia . Dens funksjon er å støtte de utvidbare organene. Type IV kollagen Det er kollagenet som danner den basale laminaen som ligger til grunn for epitelet . Det er et kollagen som ikke polymeriserer til fibriller, men som snarere danner en filt av tilfeldig orienterte molekyler, assosiert med proteoglykaner og med de strukturelle proteinene laminin og entactin . Det syntetiseres av epitel- og endotelceller . Hovedfunksjonen er å støtte og filtrere. type V kollagen Tilstede i de fleste interstitielle vev . Det er assosiert med type I. Type VI kollagen Tilstede i de fleste interstitielle vev . Det fungerer som et anker for celler i deres miljø. Det er assosiert med type I. Type VII kollagen Den ligger i den basale laminaen . Type VIII kollagen Tilstede i noen endotelceller . Type IX kollagen Det finnes i moden leddbrusk . Den samhandler med type II. Type X kollagen Tilstede i hypertrofisk og mineralisert brusk. Type XI kollagen Det finnes i brusk . Den samhandler med type II og IX. type XII kollagen Tilstede i vev utsatt for høye spenninger, som sener og leddbånd. Den samhandler med type I og III. Type XIII kollagen Det er mye funnet som et cellemembranassosiert protein . Den samhandler med type I og III. Type XIV kollagen Isolert fra placenta; også påvist i benmarg . Kollagen type XV Tilstede i vev avledet fra mesenkymalt vev . Kollagen type XVI Nær tilknytning til fibroblaster og arterielle glatte muskelceller; type I kollagenfibriller er ikke assosiert. Kollagen type XVII Transmembran kollagen finnes vanligvis ikke i plasmamembranen til celler. Type XVIII kollagen Tilstede i kjeller-, epitel- og vaskulære membraner. Type XIX kollagen Det er lokalisert i fibroblaster og i leveren. Type XX kollagen Tilstede i hornhinnen, i brystbrusken og i senene. type XXI kollagen Finnes i tannkjøtt, hjerte og skjelettmuskulatur og annet menneskelig vev med type I kollagenfibriller.

Tredimensjonal struktur

Kollagen har en tredimensjonal sekundær struktur bestående av en "α-kjede" (ikke å forveksle med α-helix), det er en venstrehendt helix med ca 3 rester per omdreining.

Når det gjelder den kvartære strukturen , danner tre superkveilede α-kjeder en høyrehendt trippelhelix .

Det skal bemerkes at vi ikke fant noen tertiær struktur i dette proteinet.

Mekanisk oppførsel

Kollagenfibre gir større motstand mot vevet som inneholder dem, i motsetning til elastin, som danner et isotropisk nettverk ; kollagenfibrene er strukturert i anisotrope bunter, noe som gir en anisotropisk mekanisk oppførsel med større stivhet i retning av kollagenfibrene. Mange flerlagsstrukturer, som arteriene , spiserøret eller huden , inneholder flere lag med kollagen, der den foretrukne retningen til fibrene i hvert lag er forskjellig, noe som gir en komplisert strukturell respons.

Kollagen fra et ernæringsmessig synspunkt

Kollagen er en komponent av bindevev, rikelig i delene av matmaterialer som generelt anses som avfall (huder, sener, bein) og kan utvinnes ved å oppløse det ved hydrolyse. Avhengig av hydrolysegraden oppnås gelatin . Fra et ernæringsmessig synspunkt er det et protein av svært dårlig kvalitet. Den mangler fullstendig tryptofan, og er svært dårlig på tyrosin, metionin og cystein. Kvaliteten på kjøttdeig kan vurderes i forhold til innholdet av stykker av lav kvalitet ved å analysere innholdet av hydroksyprolin , siden denne aminosyren er praktisk talt eksklusiv for kollagen.

Kollagen er også tatt i kosttilskudd for å forbedre utseendet og helsen til huden, [ 4 ] [ 5 ] lindre leddsmerter, forhindre beinslitasje eller fremme hjertehelsen. [ 6 ] Det anbefales å ta kollagen etter frokost på full mage for å forbedre absorpsjonen i kroppen. [ 7 ]

Kollagen i plastisk kunst

Ved å bruke atomkoordinater deponert i Protein Data Bank , har den tysk-amerikanske kunstneren Julian Voss-Andreae laget skulpturer basert på strukturen til kollagen og andre proteiner. [ 8 ]​ I Unraveling Collagen lar de trekantede kuttene oss observere de dominerende kraftlinjene som minner om dagens stål. [ 9 ]​ [ 10 ]

Se også

Referanser

  1. ↑ Hentet fra boken "Myofascial Induction". Rediger McGraw Hill av Andrzej Pilat
  2. ↑ a b c d Devlin, TM 2004. Biochemistry , 4. utgave. Jeg snudde, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4
  3. ↑ Bruno Eymard: Ullrich medfødt muskeldystrofi . Orphanet, 2008. Åpnet 25. desember 2013.
  4. ^ "Oralt kollagentilskudd: En systematisk gjennomgang av dermatologiske applikasjoner" . Journal of Drugs in Dermatology . 01.01.2019. PMID  30681787 . Hentet 04/04/2021 . 
  5. ^ "Metabolsk fleksibilitet: fitnessens hellige gral" . 
  6. ^ "Effekten av kollagentripeptid på aterosklerose hos friske mennesker" . Journal of aterosklerose og trombose . 01.07.2017. PMID  27725401 . doi : 10.5551/jat.36293 . Hentet 04/04/2021 . 
  7. ↑ "Kollagen: helse for hud, bein og ledd" . Bioarch . Hentet 14. september 2021 . 
  8. ^ "PDB Fellesskapsfokus: Julian Voss-Andreae, proteinskulptør" . Protein Data Bank nyhetsbrev (32). Vinter 2007. 
  9. ↑ Ward, Barbara (april 2006). " ' Unraveling Collagen' struktur som skal installeres i Orange Memorial Park Sculpture Garden" . Ekspert Rev. Proteomics . 3(2)(2): 174. doi : 10.1586/14789450.3.2.169 . 
  10. ^ "Intervju med J. Voss-Andreae "Seing under overflaten" i Seed Magazine" . Arkivert fra originalen 29. juni 2012 . Hentet 22. november 2011 . 

Eksterne lenker