Aminosyre

En aminosyre (noen ganger forkortet AA ), er et organisk molekyl med en aminogruppe (-NH 2 ) i den ene enden av molekylet og en karboksylgruppe (-COOH) i den andre enden. [ 1 ] De er grunnlaget for proteiner ; Imidlertid deltar både disse og deres derivater i cellulære funksjoner så forskjellige som nerveoverføring og biosyntesen av porfyriner, puriner, pyrimidiner og urea. [ 2 ] Aminosyrer spiller en nøkkelrolle i de aller fleste biologiske prosesser.

To aminosyrer kombineres i en kondensasjonsreaksjon mellom aminogruppen til den ene og karboksylen til den andre, frigjør et molekyl av vann (dehydrering) og danner en amidbinding kalt en peptidbinding ; disse to aminosyre-"restene" danner et dipeptid , hvis en tredje aminosyre kobles sammen, dannes et tripeptid , og så videre, til et polypeptid dannes . Denne reaksjonen genereres naturlig i cellene, mer presist i ribosomene . [ 3 ] I den genetiske koden er de tjue forskjellige aminosyrene kodet, også kalt rester, som utgjør leddene som utgjør peptider, som når de danner polypeptidkjeder og når høye molekylvekter, kalles proteiner. [ 4 ] [ 5 ]

Alle aminosyrene som utgjør proteiner er L-alfa-aminosyrer. Dette betyr at aminogruppen er festet til karbonet ved siden av karboksylgruppen ( "alfakarbon" ), eller sagt på en annen måte, at både karboksylen og aminoen er festet til samme karbon; videre er et hydrogen og en kjede (vanligvis kalt en sidekjede eller R-radikal ) med variabel struktur knyttet til dette alfakarbonet , som bestemmer identiteten og egenskapene til hver av de forskjellige aminosyrene. Det er hundrevis av radikaler, men bare 20 er de som utgjør proteiner .

Sammenslåingen av flere aminosyrer gir opphav til kjeder kalt peptider eller polypeptider, som kalles proteiner når polypeptidkjeden overskrider en viss lengde (mellom 50 og 100 aminosyrerester, avhengig av forfatterne) eller den totale molekylmassen overstiger 5000 amu og , spesielt når de har en definert stabil tredimensjonal struktur.

Historikk

Den første aminosyren ble oppdaget tidlig på 1800-tallet. I 1806 isolerte de franske kjemikerne Louis-Nicolas Vauquelin og Pierre Jean Robiquet en forbindelse fra asparges, som følgelig ble kalt asparagin og er den første aminosyren som ble oppdaget. Cystin ble oppdaget i 1810, selv om monomeren cystein , forble ukjent til 1884. Glycin og leucin ble oppdaget i 1820. Den siste av de 20 vanlige aminosyrene som ble oppdaget var treonin i 1935, av William Cumming Rose, som også bestemte essensielle aminosyrer og etablerte minimum daglige krav til alle aminosyrer for optimal vekst hos mennesker. Som angitt ovenfor ble selenocystein oppdaget i 1986, og pyrrolysin i 2002.

Begrepet amino acidocylic har blitt brukt i det engelske språket siden 1893. Det var da kjent at proteiner gir aminosyrer etter enzymatisk fordøyelse eller syrehydrolyse. I 1902 foreslo Emil Fischer og Franz Hofmeister at proteiner stammer fra dannelsen av bindinger mellom aminogruppen til en aminosyre og karboksylgruppen til en annen, i en lineær struktur som Fischer kalte et " peptid ".

Generell struktur av en aminosyre

Den generelle strukturen til en alfa-aminosyre er etablert ved tilstedeværelsen av et sentralt karbon (alfa) knyttet til en karboksylgruppe (rød i figuren), en aminogruppe (grønn), et hydrogen (i svart) og en side kjede (blå, R):

"R" representerer "sidekjeden", spesifikk for hver aminosyre. Både karboksyl og amino er funksjonelle grupper som er mottakelige for ionisering avhengig av endringer i pH , og det er grunnen til at ingen aminosyre i løsning egentlig er i formen representert i figuren, men snarere er ionisert .

Avhengig av hvilke stoffer som virker på sidekjedene, vil aminosyrene oppføre seg på ulike måter. Generelt, ved lav pH ( sur ), er aminosyrer stort sett i sin kationiske form (med positiv ladning), mens de ved høy pH (basisk) er i sin anioniske form (med negativ ladning).

Når pH er lik det isoelektriske punktet (IP), deprotoneres karboksylgruppen , og danner karboksylanionen, i motsatt tilfelle protoneres aminogruppen, og danner ammoniumkationet. Denne konfigurasjonen i vandig løsning (som er den vanligste måten å finne dem på) er kjent som et zwitterion , hvor den finnes i en dipolar form (nøytral med + og - dipolar ladning, med en total ladning på 0).

De fleste alfa-aminosyrer er primære aminer , med 19 som deler denne egenskapen fordi de bare er forskjellige i sidekjeden. Bare prolin er et sekundært amin , siden N- og alfa-karbonatomene er innenfor en ring.

Klassifisering

Se også: Vedlegg: Aminosyrer

Aminosyrer kan klassifiseres på forskjellige måter. De vanligste er presentert nedenfor: i henhold til egenskapene til deres sidekjede, i henhold til deres produksjonsmetode og i henhold til plasseringen av deres aminogruppe.

Basert på strengegenskapene dine

Aminosyrer er vanligvis klassifisert i henhold til deres sidekjedeegenskaper.

Polare nøytrale

Dette er polare eller hydrofile aminosyrer .

serin (Ser, S, ikke uten viktig forstyrrelse): HOCH $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }$
to−
treonin (Thr, T, no ): CH $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }$
3CHOH− ,
glutamin (Gln, Q): NH
toBIL
toCH
to−
asparagin (Asn, N): NH
toBIL
to−
tyrosin (Tyr, Y, ) $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=9.6$
cystein (Cys, C, ): HSCH $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=8.3$
to−
glycin (Gly, G): H−

Treonin har to kirale sentre , ikke bare det L-kirale senteret (2S) ved α-karbonet som deles av alle aminosyrer unntatt achiralt glycin, men også (3R) ved β-karbonet . Den fullstendige stereokjemiske spesifikasjonen er L-treonin (2S,3R).

Ikke-polare nøytrale

Disse aminosyrene er ikke-polare eller hydrofobe . De inneholder hovedsakelig R-grupper dannet av hydrokarbonkjeder som ikke har en positiv eller negativ ladning. De er hydrofobe på grunn av deres lille interaksjon med vann , og takket være dette spiller de en viktig rolle i den tredimensjonale strukturen til proteiner .

To typer hydrokarbon R-kjeder finnes i denne gruppen:

Aromatikk: inneholder sykliske strukturer som utgjør en klasse umettede hydrokarboner med unike egenskaper. Innenfor disse kan vi finne fenylalanin og tryptofan .
Alifatisk: lineære hydrokarboner. Disse inkluderer glycin , alanin , valin , leucin og isoleucin .

Det er også aminosyrer som har -S-gruppen, for eksempel metionin .

alanin (Ala, A),
valin (Val, V),
leucin (Leu, L),
isoleucin (Ile, I),
metionin (Met, M),
prolin (Pro, P),
fenylalanin (Phe, F), og
tryptofan (Trp, W).

Negativt ladet eller surt

asparaginsyre (Asp, D, ): $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=4.1$ -
ENTEN
toCCH
to−
glutaminsyre (Glu, E, ): $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=4.5$ -
ENTEN
toCCH
toCH
to−

Positivt ladet eller grunnleggende

lysin (Lys, K, ) $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=10.4$
arginin (Arg, R, ) $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }>12$
histidin (His, H, ) $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=6.3$

Aromatikk

fenylalanin (Phe, F, no ) $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }$
tyrosin (Tyr, Y, ) $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=9.6$
tryptofan (Trp, W, no ) $\mathrm {p} K_{\mathrm {a} }$

I henhold til deres evne til å bli generert endogent

Aminosyrer som tas opp som en del av maten og ikke kan syntetiseres av kroppen kalles essensielle . Mangelen på disse aminosyrene i kosten begrenser utviklingen av organismen, siden det ikke er mulig å erstatte cellene i vevet som dør eller skape nytt vev, ved vekst [ 6 ] . For mennesker er de essensielle aminosyrene: Val, Leu, Thr, Lys, Trp, His*, Ile, Phe, Arg*, Met. Aminosyrene som kan syntetiseres i selve kroppen kalles ikke-essensielle og er: Ala, Pro, Gly, Ser, Cys**, Asn, Gln, Tyr**, Asp, Glu, Sec, Pyl . Disse essensielle aminosyreklassifiseringene varierer etter art. Bakteriestammer med ulike krav for hver type aminosyre er blitt isolert. I noen aminosyrer er det uoverensstemmelser om deres status som essensielle hos noen arter, ifølge forskjellige forfattere.

Basert på aminogruppeplassering

Alfa-aminosyrer: Aminogruppen er lokalisert ved karbon nr. 2 i kjeden, det vil si det første karbonet etter karboksylgruppen (historisk kalles dette karbonet alfa-karbonet). De fleste proteiner er sammensatt av alfa-aminosyrerester koblet med amidbindinger (peptidbindinger).
Beta-aminosyrer: Aminogruppen ligger på karbon nr. 3 i kjeden, det vil si på det andre karbonet etter karboksylgruppen.
Gamma-aminosyrer: Aminogruppen er lokalisert ved karbon nr. 4 i kjeden, det vil si ved det tredje karbonet etter karboksylgruppen.

Genomkodede aminosyrer

Proteinaminosyrer , kanoniske eller naturlige , er de som er kodet i genomet; for de fleste levende ting er det 20 : alanin , arginin , asparagin , aspartat , cystein , fenylalanin , glycin , glutamat , glutamin , histidin , isoleucin , leucin , lysin , metionin , prolin , serin , typhan , tryphan , typhan

Imidlertid er det unntak: hos noen levende vesener har den genetiske koden mindre modifikasjoner og kan kode for andre aminosyrer. Aminosyre nummer 21 er selenocystein , som vises i eukaryoter så vel som prokaryoter og archaea , og nummer 22 er pyrrolysin som bare vises i noen archaea. [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ]

Modifiserte aminosyrer

Post-translasjonelle modifikasjoner av de 20 genetisk kodede aminosyrene fører til dannelsen av mer enn 100 aminosyrederivater. Aminosyremodifikasjoner spiller ofte en stor rolle i den spesifikke funksjonaliteten til et protein.

Eksempler på post-translasjonell modifikasjon av aminosyrer er mange. Dannelsen av disulfidbroer , nøkkelen i stabiliseringen av den tertiære strukturen til proteiner , katalyseres av en disulfid-isomerase . Lysinmetylering finner sted på histoner. Kollagen er rikelig i aminosyren 4- hydroksyprolin , som er resultatet av hydroksyleringen av prolin. Det initiale metioninet til alle polypeptider (kodet av startkodonet AUG) fjernes nesten alltid ved proteolyse . [ 10 ]

Noen ikke-protein-aminosyrer har sin egen funksjon, for eksempel som nevrotransmittere eller vitaminer . For eksempel beta-alanin eller gamma-aminosmørsyre (GABA) . Det er mange ikke-proteinaminosyrer som spiller forskjellige roller i naturen og kan komme fra aminosyrer eller ikke. Eksempler på disse ikke-proteinaminosyrene er:

Sarkosin
Etylglycin eller α-aminosmørsyre (AABA)
jencholsyre
Hypoglysiner A og B
mimosin
Aliina
Canalina
Canavanine
ornitin
Homometionin
homoserin
Homoarginin
Homofenylalanin
Homocystein
Homoleucin
cystationin
norvalin
norleucin
Cyclopentenylglycin
beta alanin
gamma-aminosmørsyre
ibotensyre
pipekolsyre
Guanidineddiksyre
Taurin
trans-2-amino-5-klor-4-heksensyre
trans-2-amino-5-klor-6-hydroksy-4-heksensyre
2-amino-4-klor-4-pentensyre
diaminopimelinsyre
asparaginsyre semialdehyd
Glutaminisk semialdehyd
citrullin
DOPA
Kynurenine
Nikotianin
2-azetidinkarboksylsyre
β-(4-hydroksybenzotiazol-6-yl)alanin
β-(2-metyl-4-hydroksybenzotiazol-6-yl)-alanin
Indospicin
Ne-(indol-3-acetyl)lysin
(p-hydroksymetyl)fenylalanin
0-etyl-L-homoserin , isolert fra Corynebacterium ethanolaminophilum
5-hydroksytryptofan
Lycoperdinsyre , isolert fra Lycoperdon perlatum
lentinsyre
Stizolobinsyre
Stizolobinsyre
tyroksin
Azoxybacillin

Egenskaper

Syre-basisk.

På grunn av den kjemiske strukturen til en aminosyre i et surt medium er ikke karboksylgruppen fullstendig dissosiert, mens den i basisk løsning er fullstendig dissosiert; det omvendte tilfellet oppstår for aminogruppen, som ikke dissosieres ved høy pH og dissosieres ved lav pH. Dette er grunnen til at aminosyrer har både sure og basiske egenskaper, avhengig av mediet hvor de finnes. Sidekjeder må også tas i betraktning, siden vi som nevnt ovenfor har sure, basiske eller nøytrale aminosyrer fordi kjedene kan være sure, basiske eller nøytrale; dette er grunnen til at de er klassifisert som amfotere stoffer. Som vi vet, finnes aminosyrer regelmessig ved en fysiologisk pH (7,3), hvor vi ved å bruke Henderson-Hasselbach-ligningen , sammen med kunnskapen om pKa-en til hver enkelt, kan vite hvilke mengder en aminosyre kan finnes i. aminosyre, enten i sine protonerte former eller i zwitterionform ; I dette tilfellet spiller sidekjeden en veldig viktig rolle, siden kjeder som inneholder halogener , aldehyder , NO 2 eller CN , gir den surere egenskaper, mens de med hydroksylgrupper gjør dem mer basiske. Aminosyrer og proteiner oppfører seg som bufferstoffer .

optikere

Alle aminosyrer unntatt glycin har 4 forskjellige substituenter på deres alfa- karbon (asymmetrisk eller kiralt karbon), som gir dem optisk aktivitet; det vil si at deres løsninger forskyver polariseringsplanet når en stråle av polarisert lys passerer gjennom dem. Hvis skiftet i polarisasjonsplanet er til høyre ( med klokken ), kalles forbindelsen høyredreiende , mens hvis den skifter til venstre ( mot klokken ) kalles den venstredreiende . En aminosyre kan i prinsippet eksistere i sine to enantiomere former (den ene høyredreiende og den andre venstredreiende), men i naturen er det vanlig å finne bare en av dem. Strukturelt kalles de to mulige enantiomere formene av hver aminosyre D- eller L-konfigurasjonen avhengig av den relative orienteringen i rommet til de 4 forskjellige gruppene knyttet til alfa-karbonet. Alle proteinaminosyrer er L-aminosyrer, men dette betyr ikke at de er venstredrejende. L-aminosyrer er de som er strukturelt avledet fra L - glyceraldehyd og D-aminosyrer er de som er avledet fra D-glyceraldehyd.

Kjemikalier.

De som påvirker karboksylgruppen , for eksempel dekarboksylering . De som påvirker aminogruppen , for eksempel deaminering . De som påvirker R-gruppen eller sidekjeden.

Løselighet.

Ikke alle aminosyrer er like løselige i vann, på grunn av sidekjedenes forskjellige natur; For eksempel, hvis den er ioniserbar, vil aminosyren være mer løselig.

Absorpsjonsspektrum.

Siden ingen aminosyrer absorberer lys innenfor spekteret som er synlig for det menneskelige øyet, ser vi at aminosyrer som har aromatiske sykluser, som tyrosin , tryptofan og fenylalanin , bedre absorberer dette lyset hvis de utsettes for UV -absorpsjonstester. Dette er fordi mange proteiner består av tyrosinrester, så 280nm lar oss bestemme sammensetningen deres. En annen måling for å kjenne sammensetningen ved absorpsjon er ved 240 nm der disulfidbroer er kjent for å absorbere lys. Alle de andre aminosyrene viser absorpsjoner mindre enn 220 nm .

isoelektrisk punkt .

Når en aminosyre analyseres under Henderson-Hasselbalch-ligningen, finner vi forskjellige arter av den, for eksempel zwitterionformen og de protonerte formene, som hver har en annen syredissosiasjonskonstant eller pKa . Når begge tas i betraktning og det lages et gjennomsnitt finner vi at mellompunktet tilsvarer en spesifikk pH , dette skyldes at mange aminosyrer inneholder spesielle sidekjeder som gir dem ulike egenskaper, noe som gjør at de har en tredje pKa , som også må tas i betraktning når man leter etter gjennomsnittet. Dette punktet har blitt kalt det isoelektriske punktet (pl); i den finnes de protonerte og deprotonerte formene i like mengder og blir uoppløselige av samme grunn av assosiasjon mellom dem. På dette tidspunktet har molekylet ingen nettoladning. Det isoelektriske punktet for monoamin og monokarboksylaminosyrer er:

pI={\frac {pK_{a_{1}}+pK_{a_{2}}}{2}}

Ved det isoelektriske punktet har aminosyren ingen nettoladning; alle grupper er ionisert, men ladningene nøytraliserer hverandre. Derfor, ved det isoelektriske punktet er det ingen mobilitet i et elektroforetisk felt. Løselighet og bufferkapasitet vil være minimal på det tidspunktet.

Aminosyrereaksjoner

Reaksjoner på grunn av karboksylgruppen.

Dekarboksylering : Aminosyren gjennomgår alfa-dekarboksylering for å danne det tilsvarende aminet . På denne måten produseres noen viktige aminer fra aminosyrer. For eksempel: histamin, tiamin, tryptamin, cadaveric, blant andre;
Dannelse av amider: -COOH-gruppen av aminosyrer kan kombineres med ammoniakk for å danne det tilsvarende aminet. For eksempel: asparagin, glutamin, blant andre.

Reaksjoner på grunn av aminogruppen:

Transaminering : Alfa-aminogruppen til en aminosyre kan overføres til en alfa-ketosyre for å danne de tilsvarende nye aminosyrene og alfa-acetosyrene. Dette er en viktig reaksjon i kroppen for interkonvertering av aminosyrer og for syntese av ikke-essensielle aminosyrer;
Oksidativ deaminering: Alfa-aminogruppen fjernes fra aminosyren for å danne den tilsvarende ketosyren og ammoniakk.
Dannelse av karbaminoforbindelser: Karbondioksid legger til alfa-aminogruppen av aminosyrer for å danne karbaminoforbindelser.

Se også

Referanser

↑ Evolusjonsbiologi på Google Books
↑ Dr i C. MPA MVZ: Carlos Gutiérrez Olvera. "Aminosyrer og proteiner" .
↑ Badui Dergal, Food Chemistry (2006). «Kapittel 3» . I Enrique Quintanar Duarte, red. Matkjemi . Josefa Capdevila tekniske skolebibliotek 4-005 96 San Martin Mendoza: Pearson Education. s. 121. ISBN 978-970-260-670-3 . Hentet 5. juli 2019 .
↑ Badui Dergal, Food Chemistry (2006). «Kapittel 3» . I Errique Quintanar Duarte, red. Matkjemi . I biblioteket til Josefa Capdevila tekniske skole 4-005 Balcarce 96 San Martin Mendoza Argentina: Pearson Education. s. 121. ISBN 978-970-260-670-3 . Hentet 5. juli 2019 .
↑ "a. TYPER AMINOSYRER» . ialimentoslem1 (på engelsk) . 9. desember 2013 . Hentet 19. april 2021 .
↑ Saludissimo (18. august 2022). "Aminosyrer: Komplett guide til fordelene deres, dosering, kilder og bivirkninger - Saludissimo" . Hentet 18. september 2022 .
↑ 22. aminosyre gjenspeiler genetisk allsidighet. Genetikere ved University of Utah skriver vitenskapskommentarer om funn , University of Utah.
↑ En ny naturlig aminosyre kalt pyrrolysin , Ciencia15.
↑ Proteinsyntese , Fakultet for agroindustri ved National University of the Northeast.
↑ Devlin, TM 2004. Biochemistry , 4. utgave. Jeg snudde, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

Bibliografi

Rodriguez-Sotres, Rogelio. Strukturen til proteiner .
Lehninger, 2000. Prinsipper for biokjemi . Omega, Barcelona.
Pato Pino, 2008. Biokjemi II . Alpha, Buenos Aires.
Raymond Chang, 2007. Kjemi .

Eksterne lenker

Wikimedia Commons er vert for et mediegalleri om Amino Acid .
Wiktionary har definisjoner og annen informasjon om aminosyrer .

The Dictionary of the Royal Spanish Academy har en definisjon for aminosyre .
Proteinstruktur.