| Alfa-amylase | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|
|
Human spytt amylase . Et kalsiumion er synlig i gult og et kloridion i grønt . PDB 1SMD [ 1 ] | ||||||
| tilgjengelige strukturer | ||||||
| PDB | enzymstrukturerRCSB PDB , PDBe , PDBsum | |||||
| Identifikatorer | ||||||
Eksterne identifikatorer |
EnzymdatabaserIntEnz : IntEnz oppføring BRENDA : BRENDA oppføring ExPASy : NiceZime view KEGG : KEEG oppføring PRIAM : PRIAM profil ExplorEnz : ExplorEnz oppføring MetaCyc : Metabolic pathway | |||||
| EC-nummer | 3.2.1.1 | |||||
| CAS-nummer | 9000-90-2 | |||||
genontologi
| ||||||
| Orthologer | ||||||
| Arter |
| |||||
| PubMed (søk) |
| |||||
| PMC (søk) |
| |||||
| ||||||
| Beta-amylase | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|
|
Struktur av beta-amylase fra bygg . PDB 2xfr [ 2 ] | ||||||
| tilgjengelige strukturer | ||||||
| PDB | enzymstrukturerRCSB PDB , PDBe , PDBsum | |||||
| Identifikatorer | ||||||
Eksterne identifikatorer |
EnzymdatabaserIntEnz : IntEnz oppføring BRENDA : BRENDA oppføring ExPASy : NiceZime view KEGG : KEEG oppføring PRIAM : PRIAM profil ExplorEnz : ExplorEnz oppføring MetaCyc : Metabolic pathway | |||||
| EC-nummer | 3.2.1.2 | |||||
| CAS-nummer | 9000-91-3 | |||||
genontologi
| ||||||
| Orthologer | ||||||
| Arter |
| |||||
| PubMed (søk) |
| |||||
| PMC (søk) |
| |||||
| ||||||
| Gamma-amylase. Glukan 1,4-alfa-glukosidase | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| tilgjengelige strukturer | ||||||
| PDB | enzymstrukturerRCSB PDB , PDBe , PDBsum | |||||
| Identifikatorer | ||||||
Eksterne identifikatorer |
EnzymdatabaserIntEnz : IntEnz oppføring BRENDA : BRENDA oppføring ExPASy : NiceZime view KEGG : KEEG oppføring PRIAM : PRIAM profil ExplorEnz : ExplorEnz oppføring MetaCyc : Metabolic pathway | |||||
| EC-nummer | 3.2.1.3 | |||||
| CAS-nummer | 9032-08-0 | |||||
genontologi
| ||||||
| Orthologer | ||||||
| Arter |
| |||||
| PubMed (søk) |
| |||||
| PMC (søk) |
| |||||
| ||||||
Amylase , ( mer korrekt amylaser, siden det er flere) er et hydrolaseenzym som har funksjonen til å katalysere hydrolysereaksjonen av de 1-4 bindingene mellom glukoseenheter ved å fordøye glykogen og stivelse for å danne glukosefragmenter ( dekstrin , maltose ) og fri. glukose. Hos dyr produseres det hovedsakelig i spyttkjertlene (spesielt ørespyttkjertlene ) og i bukspyttkjertelen . Den har enzymatisk aktivitet ved en pH på 6,4-7. Når en av disse kjertlene blir betent, som ved pankreatitt , øker produksjonen av amylase og nivået i blodet virker forhøyet (amylasemi). Den optimale pH-verdien til spyttamylase er 6,9. Nesten alle levende ting har amylaser. Ptyalin, spyttamylase, har høy affinitet for alfa 1-4-bindinger i sentrum av polysakkaridkjeder, og svært lav affinitet for bindinger i endene, det vil si at den ikke kan gi fri glukose.
Det var det første enzymet som ble identifisert og isolert av Anselme Payen i 1833 , som opprinnelig kalte det "diastase".
(Alternative navn: 1,4-a- D -glukan-glukanohydrolase; glykogenase; EC 3.2.1.1).
Amylaser er kalsiumavhengige enzymer, fullstendig ikke-funksjonelle i fravær av kalsiumioner. De virker langs et hvilket som helst punkt i karbohydratkjeden, og bryter dem ned til dekstrin fra amylopektin. Siden det kan virke når som helst i kjeden, er det raskere enn β-amylase. Hos dyr er det et viktig fordøyelsesenzym og dets optimale pH er mellom 6,7 og 7,2.
(Alternative navn: 1,4-a- D -glukan-maltohydrolase; sakkarogen amylase; EC 3.2.1.2).
En annen form for amylase, β-amylase, syntetiseres også av bakterier, sopp og planter. Det virker fra den ikke-reduserende enden av kjeden, og katalyserer hydrolysen av den andre α-1,4-bindingen, og bryter to glukose ( maltose ) enheter samtidig. Amylasen som finnes i kornkornet er ansvarlig for produksjonen av malt . Mange mikroorganismer produserer også amylase for å bryte ned ekstracellulær stivelse. Dyrevev inneholder ikke β-amylase, selv om det kan være tilstede i saprofytiske mikroorganismer i mage-tarmkanalen.
(Alternative navn: Glukan 1,4-α-glukosidase; aminoglykosidase; Exo-1,4-α-glukosidase; glukoamylase; lysosomal α-glukosidase; 1,4-α- D - glukan glukohydrolase).
I tillegg til å spalte den siste α(1-4)glykosidbindingen ved den ikke-reduserende enden av amylose- og amylopektinkjeden, frigjøre glukose, kan y-amylase spalte α(1-6)-glykosidbindinger. I motsetning til de andre amylasene er denne formen mer effektiv i sure medier og dens optimale pH er 3.
Amylase brukes i diagnostisering av sykdommer ved å bestemme nivåene i plasma for å finne ut om pankreatitt kan oppstå . Nivåene kan være forhøyet på grunn av skade på de enzymproduserende cellene i bukspyttkjertelen, eller på grunn av nyremangel (redusert utskillelse) eller også på grunn av kusma (betennelse i spyttkjertlene). [ 3 ]
Amylase-enzymer brukes i brødbaking for å bryte ned komplekse karbohydrater som stivelse, som finnes i mel , til enkle sukkerarter. Gjæren kan deretter mate på disse enkle sukkerartene og omdanne dem til alkoholholdige gjæringsprodukter , inkludert karbondioksid. Denne prosessen gir smak til brødet og hever deigen. Cellene i hvetekornet samt melet som kommer fra det inneholder amylaser, men i deigen bruker disse enzymene lang tid på å frigjøre betydelige mengder sukker fra stivelsen. Dette er årsaken til de vanlige lange gjæringstidene (spesielt i enkelte deiger). Moderne deigfremstillingsteknikker inkluderer tilstedeværelsen av amylaser, levert av maltmel, og til og med soppamylaser, for å lette og fremskynde disse prosessene. [ 4 ]