Et nukleoprotein er et protein som er strukturelt assosiert med en nukleinsyre (som kan være RNA eller DNA ). Prototypisk utvikling vil være en hvilken som helst av histonene , som er identifiserbare i kromatintråder . Andre eksempler vil være telomerase , et ribonukleoprotein (RNA/proteinkompleks) og protamin . Deres grunnleggende kjennetegn er at de danner stabile komplekser med nukleinsyrer, i motsetning til andre proteiner som bare binder seg midlertidig til dem, for eksempel de som er involvert i regulering, syntese og nedbrytning av DNA.
Avhengig av hvilken type nukleinsyre de binder seg til, kan vi skille mellom deoksyribonukleoproteiner og ribonukleoproteiner. Unionen er alltid stabilisert av ikke-kovalente bindinger. Ulike typer interaksjoner, både spesifikke og ikke-spesifikke, kan bidra til denne stabiliteten. Førstnevnte ville binde seg til karakteristiske nukleotidsekvenser, og danne hydrogenbindinger mellom aminosyresidekjedene og nukleotidene. Ved uspesifikk binding skjer bindingen mellom de positivt ladede aminosyrerestene til proteiner og nukleotidets polyanioniske fosfatkjede. Et eksempel på spesifikk binding vil være ribosomale proteiner med rRNA . De uspesifikke foreningene vil være de karakteristiske kompleksene til kromosomene, slik som de som dannes av protamin i sædcellene til noen dyr.
Noen forbindelser kan ødelegge eller svekke foreningen av nukleoproteiner med deres nukleinsyre, noe som forårsaker deres dissosiasjon:
Noen ribonukleoproteiner har evnen til å sette seg sammen in vitro under de rette forholdene. Dette vil være tilfelle for ribosomale proteiner eller noen virale kapsidproteiner . I alle fall involverer protein-nukleinsyreassosiasjonen konformasjonsendringer i begge elementene.