Karbamoylfosfatsyntetase



All kunnskapen som mennesket har samlet i århundrer om Karbamoylfosfatsyntetase er nå tilgjengelig på internett, og vi har samlet og bestilt den for deg på en mest mulig tilgjengelig måte. Vi vil at du skal kunne få tilgang til alt relatert til Karbamoylfosfatsyntetase som du vil vite raskt og effektivt; at opplevelsen din er hyggelig og at du føler at du virkelig har funnet informasjonen om Karbamoylfosfatsyntetase som du lette etter.

For å nå våre mål har vi gjort en innsats for ikke bare å få den mest oppdaterte, forståelige og sannferdige informasjonen om Karbamoylfosfatsyntetase, men vi har også passet på at utformingen, lesbarheten, lastehastigheten og brukervennligheten til siden være så hyggelig som mulig, slik at du på denne måten kan fokusere på det essensielle, kjenne til all data og informasjon som er tilgjengelig om Karbamoylfosfatsyntetase, uten å måtte bekymre deg for noe annet, vi har allerede tatt hånd om det for deg. Vi håper vi har oppnådd vårt formål og at du har funnet informasjonen du ønsket om Karbamoylfosfatsyntetase. Så vi ønsker deg velkommen og oppfordrer deg til å fortsette å nyte opplevelsen av å bruke scientiano.com.

CPSase stort underenhet ATP-bindende domene
PDB 1dv2 EBI.jpg
strukturen til biotinkarboksylase, mutant e288k, kompleksbundet med atp
Identifikatorer
Symbol CPSase_L_D2
Pfam PF02786
Pfam- klanen CL0179
InterPro IPR005479
PROSITE PDOC00676
SCOP2 1bnc / SCOPe / SUPFAM
CPSase stort underenhetsoligomeriseringsdomene
FBB 1bxr EBI.jpg
struktur av karbamoylfosfatsyntetase kompleksbundet med atp-analog amppnp
Identifikatorer
Symbol CPSase_L_D3
Pfam PF02787
InterPro IPR005480
PROSITE PDOC00676
SCOP2 1bnc / SCOPe / SUPFAM
CPSase stort underenhet N-terminal domene
FBD 1ulz EBI.jpg
krystallstruktur av biotinkarboksylase-underenheten til pyruvatkarboksylase
Identifikatorer
Symbol CPSase_L_chain
Pfam PF00289
InterPro IPR005481
PROSITE PDOC00676
SCOP2 1bnc / SCOPe / SUPFAM
CPSase liten underenhet N-terminal domene
FBD 1kee EBI.jpg
inaktivering av amidotransferaseaktiviteten til karbamoylfosfatsyntetase av antibiotikumet acivicin
Identifikatorer
Symbol CPSase_sm_chain
Pfam PF00988
InterPro IPR002474
PROSITE PDOC00676
SCOP2 1jdb / SCOPe / SUPFAM

Karbamoylfosfatsyntetase katalyserer ATP-avhengig syntese av karbamoylfosfat fra glutamin ( EC 6.3.5.5 ) eller ammoniakk ( EC 6.3.4.16 ) og bikarbonat. Dette enzymet katalyserer reaksjonen av ATP og bikarbonat for å produsere karboksyfosfat og ADP . Karboksyfosfat reagerer med ammoniakk for å gi karbaminsyre . I sin tur reagerer karbaminsyre med et andre ATP for å gi karbamoylfosfat pluss ADP .

Det representerer det første engasjerte trinn i pyrimidin og arginin -biosyntese i prokaryoter og eukaryoter, og i den urea-syklusen i de fleste landlevende virveldyr . De fleste prokaryoter har en form for CPSase som deltar i både biosyntese av arginin og pyrimidin, men visse bakterier kan ha separate former.

Det er tre forskjellige former som har svært forskjellige funksjoner:

Mekanisme

Karbamoylfosfatsyntase har tre hovedtrinn i mekanismen og er i det vesentlige irreversibel.

  1. Bikarbonation fosforyleres med ATP for å skape karboksylfosfat.
  2. Karboksylfosfatet reagerer deretter med ammoniakk og danner karbaminsyre og frigjør uorganisk fosfat.
  3. Et andre ATP-molekyl fosforylerer deretter karbaminsyre, og skaper karbamoylfosfat.

Aktiviteten til enzymet er kjent for å bli hemmet av både Tris- og HEPES- buffere.

Struktur

Karbamoyl fosfat -syntase (CPSase) er et heterodimerisk enzym består av en liten og en stor subenhet (med unntak av CPSase III, som består av et enkelt polypeptid som kan ha oppstått fra genfusjonen av det glutaminase og syntetase -domener ). CPSase har tre aktive nettsteder , en i den lille underenheten og to i den store underenheten. Den lille subenhet inneholder den glutamin -bindingssetet og katalyserer den hydrolysen av glutamin til glutamat og ammoniakk , som i sin tur benyttes ved det store kjede å syntetisere karbamoylfosfat. Den lille underenheten har en 3-lags beta / beta / alfa-struktur, og antas å være mobil i de fleste proteiner som bærer den. Det C-terminale domenet til den lille underenheten til CPSase har glutaminamidtransferaseaktivitet. Den store underenheten har to homologe karboksyfosfatdomener, som begge har ATP- bindingssteder; imidlertid den N-terminale karboksy- fosfat domene katalyserer den fosforylering av biocarbonate, mens det C-terminale domene katalyserer fosforyleringen av karbamat mellomproduktet . Karboksy-fosfat-domenet funnet duplisert i den store subenhet av CPSase er også til stede som en enkelt kopi i det biotin -avhengig enzymer acetyl-CoA-karboksylase (ACC), propionyl-CoA-karboksylase (PCCase), pyruvat-carboxylase (PC) og urea karboksylase .

Den store underenheten i bakteriell CPSase har fire strukturelle domener: karboksyfosfatdomenet 1, oligomeriseringsdomenet, karbamoylfosfatdomenet 2 og det allosteriske domenet. CPSase heterodimerer fra Escherichia coli inneholder to molekylære tunneler: en ammoniakk-tunnel og en karbamattunnel. Disse mellomdomenetunnellene forbinder de tre forskjellige aktive stedene, og fungerer som ledninger for transport av ustabile reaksjonsmellomprodukter (ammoniakk og karbamat) mellom påfølgende aktive steder . Den katalytiske mekanismen til CPSase involverer diffusjon av karbamat gjennom det indre av enzymet fra syntese-stedet i det N-terminale domenet til den store underenheten til fosforyleringsstedet innenfor det C-terminale domenet.

Referanser

  1. ^ Simmer JP, Kelly RE, Scully JL, Evans DR, Rinker Jr AG (1990). "Mammalian carbamyl phosphate synthetase (CPS). DNA-sekvens og evolusjon av CPS-domenet til den syriske hamsteren multifunksjonelle protein CAD". J. Biol. Chem . 265 (18): 1039510402. PMID  1972379 .
  2. ^ a b Holden HM, Thoden JB, Raushel FM (oktober 1999). "Carbamoyl phosphate synthetase: an amazing biochemical odyssey from substrat to product". Celle. Mol. Life Sci . 56 (56): 50722. doi : 10.1007 / s000180050448 . PMID  11212301 . S2CID  23446378 .
  3. ^ a b Saha N, Datta S, Kharbuli ZY, Biswas K, Bhattacharjee A (juli 2007). "Luftpustende steinbit, Clarias batrachus oppregulerer glutaminsyntetase og karbamylfosfatsyntetase III under eksponering for høy ytre ammoniakk". Komp. Biochem. Physiol. B, Biochem. Mol. Biol . 147 (3): 52030. doi : 10.1016 / j.cbpb.2007.03.007 . PMID  17451989 .
  4. ^ Biochemistry, 3. utgave, JM Berg, JL Tymoczko, L. Stryer
  5. ^ Lund, P .; Wiggins, D. (1987). "Inhibering av karbamoylfosfat-syntase (ammoniakk) av Tris og Hepes. Effekt på Ka for N-acetylglutamat" . Biochem. J . 243 (1): 273276. doi : 10.1042 / bj2430273 . PMC  1147843 . PMID  3606575 .
  6. ^ Raushel FM, Thoden JB, Holden HM (juni 1999). "Amidotransferasefamilien av enzymer: molekylære maskiner for produksjon og levering av ammoniakk". Biokjemi . 38 (25): 78919. doi : 10.1021 / bi990871p . PMID  10387030 .
  7. ^ Stapleton MA, Javid-Majd F, Harmon MF, Hanks BA, Grahmann JL, Mullins LS, Raushel FM (november 1996). "Rollen av konserverte rester innenfor karboksyfosfatdomenet til karbamoylfosfat-syntetase". Biokjemi . 35 (45): 1435261. doi : 10.1021 / bi961183y . PMID  8916922 .
  8. ^ Thoden JB, Raushel FM, Benning MM, Rayment I, Holden HM (januar 1999). "Strukturen til karbamoylfosfatsyntetase bestemt til 2,1 A oppløsning". Acta Crystallogr. D . 55 (Pt 1): 824. doi : 10.1107 / S0907444998006234 . PMID  10089390 .
  9. ^ Kim J, Howell S, Huang X, Raushel FM (oktober 2002). "Strukturelle defekter i karbamattunnelen til karbamoylfosfatsyntetase". Biokjemi . 41 (42): 1257581. doi : 10.1021 / bi020421o . PMID  12379099 .

Eksterne linker

Denne artikkelen inneholder tekst fra det offentlige området Pfam og InterPro : IPR005479
Denne artikkelen inneholder tekst fra det offentlige området Pfam og InterPro : IPR005480
Denne artikkelen inneholder tekst fra det offentlige området Pfam og InterPro : IPR005481
Denne artikkelen inneholder tekst fra det offentlige domenet Pfam og InterPro : IPR002474

Opiniones de nuestros usuarios

Fredrik Helland

Det stemmer. Gir nødvendig informasjon om Karbamoylfosfatsyntetase.

Johannes Berget

Flott oppdagelse denne artikkelen om Karbamoylfosfatsyntetase og hele siden. Den går rett til favoritter.

Sara Martinsen

Jeg var glad for å finne denne artikkelen på Karbamoylfosfatsyntetase.