I dagens verden spiller Protease en viktig rolle i folks daglige liv. Enten gjennom sin innflytelse på populærkulturen, sin innvirkning på samfunnet eller sin relevans i fagfeltet, er Protease et tema som ikke går upåaktet hen. I denne artikkelen vil vi utforske ulike aspekter knyttet til Protease, fra dens opprinnelse og utvikling til dens betydning i dagens verden. Gjennom analyse av ulike perspektiver og konkrete eksempler vil vi søke å forstå den sanne relevansen av Protease i hverdagen vår.
Kildeløs: Denne artikkelen mangler kildehenvisninger, og opplysningene i den kan dermed være vanskelige å verifisere. Kildeløst materiale kan bli fjernet. Helt uten kilder. (10. okt. 2015) |
Språkvask: Teksten i denne artikkelen kan ha behov for språkvask for å oppnå en høyere standard. Om du leser gjennom og korrigerer der nødvendig, kan du gjerne deretter fjerne denne malen. |
En protease (eller peptidase) er et enzym som spalter proteiner/peptider i mindre proteiner/peptider (også kalt proteolytisk enzym). Det finnes mange proteaser som blant annet er viktig for fordøyelsen.
Frukt kan også inneholde spesielle proteaser, f.eks. bromelain fra ananas, ficin fra fiken og papain fra papaya. Det finnes naturlige og kunstige proteasehemmere (proteaseinhibitorer) som blokkerer enzymaktiviteten til proteaser. Proteaser forekommer overalt i cellen. Ødelegges og knuses celler, bryter proteasene ned proteinet. Dette har betydning for utbyttet hvis man skal isolere enzymer eller andre proteiner fra plantevev.
Noen eksempler er:
Serinproteaser er en gruppe enzymer som spalter peptidbindinger og som alle har aminosyren serin i det aktive sete. Alle serinproteaser har felles katalytiske mekanismer. OH gruppen i serin angriper peptidbindingene slik at de svekkes og brytes. De mest karakteristiske serinprotease er chymotrypsin, trypsin og elastase.
Chymotrypsin -chymotrypsin består av tre polypeptidkjeder som holdes sammen av fem disulfidbindinger. De tre kjedene er kjede A aminosyre mellom 1-13, kjede B aminosyre 16-146 og kjede C aminosyre 149-245. De fem disulfidbindingene er cystein sidekjede mellom 1 og 122, 42 og 58, 168 og 182, 191 og 220. I det aktive setet ligger de tre katalytiske essentielle, nemlig Ser 195, His 57 og Asp 102. Enzymet har antiparallel -plateark struktur, som består to foldede enheter (aminosyre 27-112 og 133-130). Hver enhet består av seks trådet antiparallelle plateark, som former seg i høy rad forvridende hydrogen binding . Chymotrypsin er syntetiseret i acinar cells av bukspyttkjærtellen som inactive precursor (zymogen), som også kalles chymotrypsinogen. Chymotrypsinogen aktiveres av aktion av protease i tynntarmen. Aktiveringen af chymotrypsinogen skjer i følgende trinn. Det er indre spaltning, som katalyseres av trypsin. dvs. bindingen mellem aminosyrerne Arg 15 og Il 16 brytes så kommer det en aktiv to kjedet enzym som kalles -chymotrypsin. Så følger det en lignede spaltning med chymotrypsin som katalysator. Dette foregår mellem aminosyrerne Leu 13 og Ser 14, -chymotrypsin blir til -chymotrypsin, til sist får -chymotrypsin til å bryte bindingen mellem Tyr 146 & Thr 147, Asn 148 & Ala 149.